Пожалуйста, используйте этот идентификатор, чтобы цитировать или ссылаться на этот ресурс: http://hdl.handle.net/20.500.12701/428
Полная запись метаданных
Поле DCЗначениеЯзык
dc.contributor.authorАлексеевская, Е. С.ru
dc.contributor.authorСубботина, Татьяна Федоровнаru
dc.contributor.authorЖлоба, А. А.ru
dc.date.accessioned2021-01-21T09:26:13Z-
dc.date.available2021-01-21T09:26:13Z-
dc.date.issued2018
dc.identifier.issn1682-0363
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.12701/428-
dc.description.abstractL-гомоаргинин (гАрг) является некодируемой аминокислотой, снижение в крови уровня которой ассоциировано с повышением риска развития инсульта и инфаркта. В организме человека и животных гАрг образуется преимущественно в ходе реакции, катализируемой ферментом метаболического пути биосинтеза креатина – аргинин:глицинамидинотрансферазой (АГАТ, КФ 2.1.4.1), в случае, когда акцептором амидиновой группы аргинина вместо глицина выступает L-лизин. Метаболическое значение и причины снижения уровня гАрг в настоящее время изучены недостаточно. Цель настоящего исследования – изучение возможности утилизации гАрг в качестве субстрата АГАТ и аргиназ человека. Материалы и методы. В ходе экспериментов с рекомбинантными ферментами обнаружено, что Кm для гАрг в реакции, катализируемой АГАТ, в сторону образования гуанидинуксусной кислоты составляет (12,0±1,1)мМ. В реакциях, катализируемых аргиназами обоих типов, активность в отношении гАрг, в отличие от аргинина, не регистрировалась. Заключение. Таким образом, в результате проведенного исследования установлено, что у человека гАрг является субстратом не только для NO-синтаз, но также для АГАТ. Полученные данные указывают на то, что метаболическое значение гАрг, помимо регуляции сосудистого тонуса, может быть связано с участием в энергетическом обмене клеток. Согласно представленным данным, снижение уровня гАрг в крови при сердечно-сосудистых заболеваниях, по всей видимости, не связано с обнаруживаемым повышением активности аргиназ.ru
dc.description.abstractL-homoarginine (hArg) is a non-coding amino acid, the blood level reduction of which is associated with an increased risk of stroke and heart attack. In humans and animals, hArg is mainly formed during the reaction catalyzed by the enzyme of the metabolic pathway of creatine biosynthesis:arginine: glycine amidotransferase (AGAT, EC 2.1.4.1), in the case where L-lysine acts instead of glycine as an acceptor of the arginine amidine group. It has been shown that hArg can serve for nitric oxide biosynthesis which is seemed a single significant enzymatic pathway established for hArg. The aim of this study was to investigate hArg as a substrate human AGAT and arginases. Materials and methods. In experiments with recombinant enzymes we established that Km for hArg in the reaction catalyzed by AGAT towards the formation of guanidinoacetic acid is 12.0 ± 1.1 mM. In reactions catalyzed by both types of arginase activity against hArg, unlike arginine, was not detected. Conclusions. Thus, the present study established that hArg may be considered as a substrate of AGAT additionally to nitric oxide synthases. Metabolic value of hArg, in addition to regulation of vascular tone, can be associated with cell energy metabolism. According to our data a decrease of hArg blood levels in cardiovascular diseases appears to be unrelated to a detectable increase of arginase activity.en
dc.format.mimetypeapplication/pdf
dc.language.isoruen
dc.publisherСибирский государственный медицинский университетru
dc.relation.ispartofБюллетень Сибирской медицины. 2018. Т. 17, № 1ru
dc.rightsAttribution-NonCommercial 4.0 Internationalen
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.urihttps://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0/
dc.subjectаргининru
dc.subjectглицинамидинотрансферазаru
dc.subjectкреатинru
dc.subjectгуанидинуксусная кислотаru
dc.subjectarginineen
dc.subjectglycine amidinotransferaseen
dc.subjectcreatineen
dc.subjectguanidinoacetic aciden
dc.subject.meshГОМОАРГИНИН — физиология
dc.subject.meshТРАНСФЕРАЗЫ (ДРУГИЕ ЗАМЕЩЕННЫЕ ФОСФАТНЫЕ ГРУППЫ)
dc.subject.meshАРГИНАЗА
dc.titleГомолог аргинина гомоаргинин в качестве субстрата аргинин: глицинамидинотрансферазы и аргиназ человекаru
dc.title.alternativeHomoarginine, the methylene homologue of arginine, as a substrate of human arginine:glycine amidinotransferase and arginasesen
dc.typeArticleen
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/article
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion
dcterms.audienceResearchesen
dc.identifier.doi10.20538/1682-0363-2018-1-7-14
local.filepathbsm-2018-1-7-14.pdf
local.filepathhttps://bulletin.tomsk.ru/jour/article/view/1110/770
local.filepathhttps://doi.org/10.20538/1682-0363-2018-1-7-14
local.filepathhttps://www.elibrary.ru/item.asp?id=34907566
local.volume17
local.issue1
local.description.firstpage7
local.description.lastpage14
local.identifier.bibrecRU/СибГМУ/MART/577.152.353:577.1/А 474-425422221
local.localtypeСтатьяru
dc.identifier.rsihttps://www.elibrary.ru/item.asp?id=34907566
Располагается в коллекциях:Бюллетень сибирской медицины

Файлы этого ресурса:
Файл РазмерФормат 
bsm-2018-1-7-14.pdf691,98 kBAdobe PDFПросмотреть/Открыть


Лицензия на ресурс: Лицензия Creative Commons Creative Commons